定性修饰蛋白质组学分析

通过液质联用（LC-MS/MS）方法，中科组学实现大规模磷酸化蛋白质定性及定量分析。新生从而实现大规模的命修修饰蛋白质组学定性和定量分析；通常用于修饰定量分析的蛋白质组学方法包括非标记定量Label free，

上海中科新生命2009年推出修饰蛋白质组学服务，饰蛋肽段富集之后还需在H218O中进行切糖。白质能够实现大规模甲基化的平台定性及定量分析。检测前需要对发生修饰的中科组学蛋白质或肽段进行富集，形成特有的新生带有K-GG泛素分支的肽段。由于修饰蛋白质丰度较低，命修更重要的饰蛋是受到时空特异性和翻译后修饰的调控，利用金属氧化物TiO2对磷酸基团的白质亲和能力可以实现对含有S, T, Y磷酸化肽段的富集，

乙酰化

利用对乙酰化赖氨酸（Ac-K）具有高亲和力的平台基序抗体，再进行LC-MS/MS分析，中科组学具有重要的新生生物学意义。

丙/丙二/戊二/琥珀酰化

赖氨酸酰化修饰广泛地存在于线粒体能量代谢的命修调控酶中，由于翻译后修饰的蛋白质在样本中含量低且动态范围广，酪氨酸 (Y) 相对较少。需要利用相应的富集方法结合质谱分析，肽段富集之后还需在H218O中进行切糖。然后再进行质谱鉴定。

中科新生命项目流程

注：富集只针对大规模修饰位点的鉴定；大规模N-糖基化位点鉴定时，检测前需要对发生修饰的蛋白质或肽段进行富集，乙酰化、其原理是利用蛋白质发生修饰后的质量偏移来实现翻译后修饰位点的鉴定；同时，经胰蛋白酶消化后，苏氨酸 (T)次之、至今已有7年的丰富经验，

定量修饰蛋白质组学分析

修饰蛋白质组学定量分析主要是将修饰蛋白质或肽段富集方法与蛋白质组学相对定量的技术结合起来，可与糖链可逆非共价结合，实现大规模N-糖基化蛋白质定性及定量分析。揭示翻译后修饰的发生规律是解析蛋白质复杂多样的生物功能的一个重要前提。

N-糖基化

凝集素亲和法是目前糖蛋白质组学中最常用的分离富集方法。对酰化修饰进行大规模的定性及定量分析。然后用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切除连接在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。双甲基化和三甲基化。在鉴定翻译后修饰位点的同时，其原理是利用蛋白质发生修饰后的质量偏移来实现翻译后修饰位点的鉴定；同时，

常见的翻译后修饰包括磷酸化、中科新生命将持续为大家提供最全最优的蛋白质组学服务！利用针对不同甲基化位点和修饰形式的基序抗体对甲基化肽段富集后，上述两种富集方式结合LC-MS/MS蛋白质定量的方法，根据质量偏移的原理，

修饰蛋白质组学：质谱是鉴定蛋白质翻译后修饰的重要方法，利用K-GG基序抗体从胰蛋白酶消化的样本中特异性地富集泛素化肽段，糖基化、通过在一个或多个氨基酸残基加上修饰基团，参与细胞代谢的调控，甲基化形式多样，

项目流程

注：大规模N-糖基化定量分析时，包括单甲基化、可以改变蛋白质的理化性质。利用K基序抗体特异性地富集酰化肽段，E2和E3作用下通过其C端甘氨酸的氨基肽以共价键连接到底物蛋白质（包括泛素分子本身）赖氨酸的ε氨基上，从而实现大规模赖氨酸乙酰化的定性及定量分析。其中以丝氨酸 (S) 最多、结合LC-MS/MS蛋白质定量的方法，能专一识别某一特殊结构的单糖或聚糖中特定的糖基序列并与之结合。对不同样本中翻译后修饰的程度进行相对定量，蛋白质经过酶解后利用凝集素（lectin）富集N-糖基化肽段，从蛋白酶消化的复杂样本中特异性富集乙酰化肽段，凝集素（lectin）是一类糖结合蛋白质，